碱性蛋白酶是一种具有两亲性的表面活性生物大分子,具有良好的水溶性,且溶于水后,它的亲水端伸入水相、疏水端伸入空气或油相,能在界面上形成稳定的膜。碱性蛋白酶被广泛地应用于制药,化妆品和洗涤业[1-4]。碱性蛋白酶的研究有很多[5-9],但是关于碱性蛋白酶的界面吸附和界面流变学的研究很少。蛋白质具有可折叠的性质,当从体相扩散到界面的时候其构想会发生变化[10]。动态界面张力和界面扩张流变能够预测蛋白质在界面的吸附和结构变化。蛋白质在空气/水界面或是液/液界面的吸附及界面活性的研究很多[11-16],Yuhong Yang等[17]通过测量丝蛋白的动态界面张力表征了丝蛋白界面吸附膜的机械性能;B.A.Noskov等[18]用界面扩张流变法研究了牛血清白蛋白在空气/水界面的构象转变;Erik M.Freer等[19]用界面扩张流变法研究了溶菌酶和α-酪蛋白在油/水界面的吸附层内分子结构随时间的变化。